Vědci zjistili, že je možné ovlivnit cestu, kterou vstupují molekuly do takzvaných aktivních míst enzymů, kde jsou přeměňovány na jiné látky. "Doposud se tomuto systému nepřikládala důležitost. My jsem se ale zaměřili na tyto transportní cesty, jejichž tvar a dynamika ovlivňují, které molekuly mohou proniknout dovnitř nebo ven, a tím se mění i účinnost enzymů," uvedla autorka studie Piia Kokkonen z Masarykovy univerzity.
Podle Kokkonen mohou výsledky výzkumu posloužit v biomedicíně při přípravě léčiv. Další uplatnění může objev najít v environmentální vědě díky enzymu, který dokáže přeměňovat toxické molekuly na látky méně škodlivé vůči životnímu prostředí.
"Enzym je bílkovina složená z aminokyselin. Proteinoví inženýři zjišťují, co se stane, když některou aminokyselinu změní. Mění tak tvar vstupní brány do aktivního místa a stavební kameny enzymů," doplnila Ema Wiesnerová z Masarykovy univerzity.
Enzym může existovat v otevřené formě, kdy se molekuly dostávají k aktivnímu místu, a v zavřené, kdy se látky přeměňují. Vědci odhalili rychlé přepínání mezi těmito dvěma stavy způsobené dynamikou proteinu, která je zodpovědná za vysokou aktivitu enzymu. "Podobá se to zavíracímu noži s více nástroji, které se dají rychle vyměňovat," uvedl jeden z vedoucích projektu Jan Sýkora.
Vědecká pracoviště pracovala na studii více než šest let a podílelo se na ní zhruba 15 vědců. Spolupráce mezi Heyrovského ústavem a Masarykovou univerzitou bude pokračovat a měla by se zaměřit také na další enzymy.