Klíčová slova
proteiny * aminokyseliny esenciální, semiesenciální a neesenciální
Proteiny jsou základními stavebními kameny živé hmoty.(1) Jejich tvorba a funkční a morfologické vlastnosti významně ovlivňují ostatní buněčné i mimobuněčné komponenty. Podle současných představ je primární struktura syntetizovaných bílkovin kódovaná informací obsaženou v deoxyribonukleové kyselině. Následná řada dalších modifikací je pak součástí enzymatického prostředí v buňce, které se obměňuje podle okamžité situace v organismu.
S tím související změny enzymatické rovnováhy pak zajišťují společně s ostatními vlivy posttranslační změny proteinů a ostatních strukturálních i funkčních jednotek stejně jako konečné toky metabolických substrátů. Pokud tedy platí, že proteinová komponenta má rozhodující vliv na realizaci genetické informace, pak zajištění dokonalého poolu aminokyselin je nezbytnou podmínkou pro život organismu. Aminokyseliny pak mají nejen úlohu jako stavební složky bílkovin, ale současně mají i svoji speciální roli v metabolických a regulačních systémech.
U jednotlivých živočišných druhů se během vývoje vyvinula rozličná závislost na přijímaných aminokyselinách. Různé organismy a živočišné druhy potřebují pro normální funkci a vývoj různé spektrum aminokyselin a různé živočišné druhy mají navíc různě velké proteinové zásoby, které jsou nezbytné k zajištění homeostázy organismu.
Příjem aminokyselin
Aminokyseliny jsou přijímány potravou především jako stavební kameny bílkovin. Ty jsou tvořeny 20 aminokyselinami, které jsou vzájemně vázány peptidickou vazbou:
-CO-NH-CHR-CO-NH-CHR-CO-NH
Hydrolýzou peptidických vazeb specifickými proteázami trávicího ústrojí se pak proteiny štěpí na jednotlivé aminokyseliny a oligopeptidy (dia tripeptidy). Aminokyselinové složení bílkovin mezi jednotlivými druhy (zejména obratlovci) je velmi podobné. Z tohoto důvodu živočišné bílkoviny obsahují plné aminokyselinové spektrum a vzájemný poměr jednotlivých aminokyselin splňuje potřeby rostoucího organismu.
Převážná většina bílkovin rostlinného původu obsahuje rovněž kompletní aminokyselinové spektrum, avšak vzájemný poměr je pro rostoucí organismus méně výhodný. To se pak projevuje jako nižší retence přijatého dusíku proteinů rostoucím organismem - tzv. nižší biologická hodnota rostlinných bílkovin. Avšak i mezi živočišnými bílkovinami existují signifikantní rozdíly v biologické kvalitě.
Například želatina obsahuje pouze stopové množství esenciální aminokyseliny tryptofanu. Proto není možno želatinu využít jako jediný zdroj bílkovin v dietě. Naopak dokonalé spektrum aminokyselin má zejména bílkovina vaječná, svalová bílkovina (maso) a bílkovina mléčná (kasein a syrovátka).
Trávení a vstřebávání bílkovin
Bílkoviny přijaté v potravě jsou postupně štěpeny enzymy gastrointestinálního traktu na menší jednotky (oligopeptidy) a postupně až na jednotlivé aminokyseliny. Na štěpení bílkovin se podílí hydrolytické enzymy - proteázy. První proteolytické enzymy působí již v dutině ústní. V žaludeční šťávě je obsažen proteolytický enzym pepsin, který hydrolyzuje signifikantní část bílkovin.
Největší část bílkovin je však štěpena až v proximální části tenkého střeva, a to pankreatickými proteázami (především endopeptidázami trypsinem a chymotrypsinem). Vzniklé oligopeptidy jsou pak dále štěpeny exopeptidázami kartáčového lemu na jednotlivé aminokyseliny nebo dia tripeptidy. Do nitra enterocytů jsou resorbovány zpravidla volné aminokyseliny (transportn pustik@lfhk.cuni.cz
*
Literatura
1. FURST, P. Proteins and amino acid. In SOBOTKA, L. (Ed.), Basics in Clinical Nutrition. Prague : Galen, 2004. p. 157-164.
2. MATTHEWS D. Proteins and Amino Acids. In SHILS, ME., OLSON, JA., SHIKE, M., ROSS, AC. Modern Nutrition in Health and Disease. 9th edition. Philadelphia : Lipincott, Williams and Wilkins, 1999, p. 11-48 3. DEUTZ, NEP. Protein and amino acid metabolism. In SOBOTKA, L. (Ed.), Basics in Clinical Nutrition. Prague : Galen, 2004, p. 78-82.
4. BERARD, MP., HANKARD, R., CYNOBER, L. Amino acid metabolism during total parenteral nutrition in healthy volunteers: evaluation of a new amino acid solution. Clin Nutr, 2001, 20, p. 407-414.
5. DRUML, W., HEINZEL, G., KLEINBERGER, G. Amino acid kinetics in patients with sepsis. Am J Clin Nutr, 2001, 73, p. 908-913.
6. WHITNEY, EN., CATALDO, CB., ROLFES, SR. Understanding Normal and Clinical Nutrition. Protein: Amino Acids. West/Wadsworth. Belmont, CA, 1998, p. 179-217. 7. GRIMBLE, GK. Essential and conditionally-essential nutrients in clinical nutrition. Nutr Res Rev, 1993, 6, p. 97-119.
8. BARENDREGT, K., SOETERS, PB., ALLISON, SP., SOBOTKA, L. Simple and stress starvation. In SOBOTKA, L. (Ed.), Basics in Clinical Nutrition. Prague : Galen, 2004, p. 107-113.
9. GENTON, L., VAN GEMERT, W., SOETERS, PB. Nutritional requirements for health at rest and on exercise. SOBOTKA, L. (Ed.), Basics in Clinical Nutrition. Prague : Galen, 2004, p. 37-43.
10. KOLETZKO B. Nutrition needs of children and adolescents. In SOBOTKA, L. (Ed.), Basics in Clinical Nutrition. Prague : Galen, 2004, p. 45-55.
11. WATTERS, JM., WILMORE, DW. The metabolic response to trauma and sepsis. In DeGROOT, LJ. (Ed.), Endocrinology. Vol. 3. Philadelphia : W. B. Saunders, 1989, p. 2367-2393.
12. GRAHAM, TE., SGRO, V., FRIARS, D., GIBALA, MJ. Glutamate ingestion: the plasma and muscle free amino acid pools of resting humans. Am J Physiol, 2000, 278, p. E83-E89.
13. BÉRARD, MP., ZAZZO, JF., CONDAT, P., et al. Total parenteral nutrition enriched with arginine and glutamate generates glutamine and limits protein catabolism in surgical patients hospitalized in intensive care units. Crit Care Med, 2000, 28, No. 11, p. 3637-3644.
14. PRAWIROHARDJONO, W., DWIPRAHASTO, I., et al. The administration to indonesians of monosodium L-glutamate in Indonesian foods: An assessment of adverse reactions in a randomized double-blind, crossover, placebo-controlled study. J Nutr, 2000, 130, p. 1074-1076.
15. REEDS, PJ., BURRIN, DG. Glutamine and the Bowel. J Nutr, 2001, 131, p. 2505S-2508S 16. SOBOTKA, L., SOETERS, PB. Metabolic response to injury and sepsis. In SOBOTKA, L. (Ed.), Basics in Clinical Nutrition. Prague : Galen, 2004, p. 124-129.
17. SATRIANO, J. Arginine pathways and the inflammatory response: Interregulation of nitric oxide and polyamines: Review article. Amino Acids, 2004, 26, p. 321-329.
Tabulka
Tab. 1 - Semiesenciální aminokyseliny
a situace, za kterých je jejich potřeba
zvýšená
Aminokyselina Situace, za které je zvýšená potřeba
Histidin děti (potřebný pro tělesný růst)
pacienti v urémii
Tyrozin nemocní s renálním selháním (vázne
konverze fenylalaninu na tyrozin)
Cystein nedonošené novorozené děti
zvýšený oxidační stres
jaterní selhání
Arginin při zvýšené hladině amoniaku
u nemocných s jaterním selháním
zvýšená potřeba během zánětlivých
reakcí
Glutamin septičtí nemocní a nemocní v kritickém
stavu
zvýšená potřeba během zánětlivých
reakcí
těžké postižení střevní sliznice
výrazná ztráta kosterní svaloviny
Kyselina dlouhodobá malnutrice
glutamová zlepšuje dusíkovou bilanci
Taurin nedonošené a novorozené děti
těžké onemocnění
Tab. 2 - Funkce aminokyselin, které nesouvisí se syntézou bílkovin(1)
Aminokyselina Metabolit Funkce metabolitó
Alanin pyruvát transport aminoskupiny
glukoneogeneze
Arginin kreatin energetický metabolismus
ornitin tvorba močoviny
NO mediátor, dilatační faktor, radikál
polyaminy buněčné dělení
oxalacetát Krebsův cyklus, glukoneogeneze
Asparagová kyselina asparagin transport dusíku
puriny a pyrimidiny nukleové kyseliny
Cystein glutathion hlavní antioxidační buněčný systém
regenerace hemoglobinu
taurin stabilita membránového potenciálu
konjugace žlučových kyselin
Glutamová kyselina glutamová kyselina malátový člunek - mitochondriální transport
alfa -ketoglutarát glukoneogeneze, transaminace, mitochondriální transport
glutamin transport dusíku
glutathion hlavní antioxidační buněčný systém
gama -aminobutyrát mediátor CNS
Glutamin puriny a pyrimidiny nukleové kyseliny
aminoglycidy glykoproteiny
citrulin transport dusíku
alfa -ketoglutarát glukoneogeneze, transaminace, mitochondriální transport
Histidin histamin bioaktivní amin
Lysin karnitin transport mastných kyselin
Methionin s-adenosylmethionin metylační reakce
Fenylalanin tyrozin tvorba hormonů (katecholaminy, štítná žláza)
Serin etanolamin, fosfoserin syntéza fosfolipidů
Tryptofan serotonin mediátor (CNS, destičky, zánět)
niacin vitamín
Tyrozin melanin pigment
katecholaminy hormony
tyroxin hormon
** O autorovi|